Proteinlerin element analizi şu ortalama değerleri verir: %55 karbon, %7 hidrojen ve %16 nitrojen; proteinlerin birbirinden farklı olduğu açıktır, ancak ortalama elementel bileşimleri yukarıda belirtilen değerlerden çok az farklıdır. .
Yapısal olarak proteinler, doğal a-amino asitlerden oluşturulan makromoleküllerdir; amino asitler, bir a-amino asidin bir amino grubu ile başka bir a-amino asidin karboksilinin reaksiyonuyla kurulan amid bağı yoluyla birleşir.
Bu bağa (-CO-NH-), peptitleri (kombinasyon halinde amino asitler) bağladığı için peptit bağı da denir:
elde edilen, iki amino asitten oluştuğu için bir dipeptittir. Bir dipeptit bir ucunda serbest amino grubu (NH2) ve diğer ucunda karboksil (COOH) içerdiğinden, bir veya daha fazla amino asitle reaksiyona girebilir ve aynı reaksiyonla zinciri hem sağdan hem de soldan uzatabilir. yukarıda görüldü.
Reaksiyon dizisi (bu arada, gerçekten o kadar basit değil) süresiz olarak devam edebilir: olarak adlandırılan bir polimer olana kadar. polipeptit veya protein. Peptitler ve proteinler arasındaki ayrım moleküler ağırlıkla bağlantılıdır: genellikle 10.000'den yüksek moleküler ağırlıklar için proteinlerden söz ederiz.
Küçük proteinler elde etmek için amino asitleri birbirine bağlamak bile zor bir iştir, ancak son zamanlarda mükemmel sonuçlar veren amino asitlerden protein üretmeye yönelik otomatik bir yöntem geliştirilmiştir.
Bu nedenle en basit protein 2 amino asitten oluşur: uluslararası sözleşmeye göre, bir protein yapısındaki amino asitlerin sıralı numaralandırılması, amino asitten serbest a-amino grubuyla başlar.
Bu protein için kodlama), ihmal edilemez kimyasal zorluklarla karşılaşır.
Edman bozunması yoluyla sıralı amino asit dizisini belirlemek mümkün olmuştur: protein fenilizotiosiyanat (FITC) ile reaksiyona girer, başlangıçta a-amino nitrojen ikilisi tiyokarbamil türevini oluşturan fenilizotiosiyanata saldırır; daha sonra, elde edilen ürün, floresan olan feniltiohidantoin türevini vererek siklize olur.
Edman, bozunma için parametreleri (zaman, reaktifler, pH, vb.) otomatik olarak ayarlayan ve proteinlerin birincil yapısını sağlayan sıralayıcı adı verilen bir makine tasarladı (bunun için Nobel Ödülü aldı).
Birincil yapı, protein moleküllerinin özelliklerini tam olarak yorumlamak için yeterli değildir; Bu özelliklerin, temel bir şekilde, protein moleküllerinin üstlenme eğiliminde oldukları, çeşitli şekillerde katlandıkları, yani proteinlerin ikincil yapısı olarak tanımlanan şeyin varsayıldığı uzamsal konfigürasyona bağlı olduğuna inanılmaktadır.
Proteinlerin ikincil yapısı titriyor, yani ısıtarak parçalanma eğilimi gösteriyor; daha sonra proteinler, karakteristik özelliklerinin çoğunu kaybederek kendilerini denatüre ederler. 70 ° C'nin üzerinde ısıtmaya ek olarak, denatürasyon, ışınlama veya reaktanların (örneğin güçlü asitlerden) etkisiyle de meydana gelebilir.
Proteinlerin termal etki nedeniyle denatürasyonu, örneğin yumurta beyazının ısıtılmasıyla gözlemlenir: jelatinimsi görünümünü kaybettiği ve çözünmeyen beyaz bir maddeye dönüştüğü görülür. Bununla birlikte, proteinlerin denatürasyonu, ikincil yapılarının tahrip olmasına yol açar, ancak birincil yapılarını değiştirmeden bırakır (çeşitli amino asitlerin sıralanması).
Proteinler, zincirleri, ikincil yapının bükülmesine rağmen hala esnek olmasına rağmen, katı bir cisim şeklinde bükülmüş üç boyutlu bir düzenleme oluşturacak şekilde katlandığında üçüncül yapıyı alır. Üçüncül yapıdan sorumlu olan her şeyden önce molekül boyunca dağılmış sistein -SH arasında kurulabilen disülfid bağlarıdır.
Kuaterner yapı ise sadece iki veya daha fazla alt birimden oluşan proteinlere aittir. Örneğin, hemoglobin, küresel bir yapıya yol açacak şekilde bir tetrahedronun köşelerinde bulunan iki çift proteinden (yani dört protein zincirinin tamamında) oluşur; dört protein zinciri iyonik ve iyonik kuvvetler tarafından bir arada tutulur. kovalent olmayan bağlar
Kuaterner yapının bir başka örneği, merkezinde iki çinko atomu bulunan bir üçgenin köşelerinde çiftler halinde düzenlenmiş altı kadar protein alt biriminden oluşan insülininkidir.
lifli proteinler
Belli bir katılığa ve diğerinden çok daha uzun bir eksene sahip proteinlerdir; doğada daha fazla miktarda bulunan lifli protein kolajendir (veya kolajendir).
Fibröz bir protein farklı ikincil yapılar alabilir: a-sarmal, β-tabaka ve kolajen durumunda üçlü sarmal; α-sarmal en kararlı yapıdır, ardından β-tabaka gelirken, üçünden en az kararlı olanı üçlü sarmaldır.
sağ ana iskeleti takip ederek (aşağıdan yukarıya doğru), sağ vidanın vidalanmasına benzer bir hareket yapılırsa; sarmal iken sol el eğer hareket solak bir vidanın vidalanmasına benzerse Sağdaki α-helislerinde amino asitlerin -R sübstitüentleri proteinin ana eksenine diktir ve dışa dönükken sol- el a-helisleri -R ikame edicileri içeriye bakar. Sağ elini kullanan a-helisleri solak olanlardan daha kararlıdır çünkü vati -Rc "arasında daha az etkileşim ve daha az sterik engel vardır. Proteinlerde bulunan tüm a-helisleri dekstrorotaldir.
α-sarmalının yapısı, her amino asidin karboksil grubu (-C=O) ile daha sonra dört kalıntı bulunan amino grubu (-NH) arasında oluşan hidrojen bağları (hidrojen köprüleri) ile stabilize edilir. doğrusal dizi.
α-sarmal yapıya sahip bir protein örneği saç keratinidir.
α-sarmal yapısının uzatılmasıyla α-sarmaldan β-levhasına geçiş gerçekleştirilir; ayrıca ısı veya mekanik stres α-sarmalından β-yaprak yapısına geçişe izin verir.
Genellikle, bir proteinde, β-tabaka yapıları birbirine yakındır çünkü zincirler arası hidrojen bağları proteinin kendisinin bölümleri arasında kurulabilir.
Lifli proteinlerde, protein yapısının çoğu bir α sarmalında veya β yaprağında düzenlenir.
küresel proteinler
Neredeyse küresel bir uzaysal yapıya sahiptirler (polipeptit zincirinin yönündeki çok sayıda değişiklik nedeniyle); varlığın bazı kısımları bir a-sarmal veya β-yaprak yapısına kadar izlenebilir ve diğer kısımlar bunun yerine bu formlara atfedilemez: düzenleme rastgele değil organize ve tekrarlıdır.
Şimdiye kadar bahsedilen proteinler, tamamen homojen bir yapıya sahip maddelerdir: yani, birleşik amino asitlerin saf dizileri; bu tür proteinler söylenir basit; bir protein parçasından ve protein adı verilen protein olmayan bir kısımdan (prostat grubu) oluşan proteinler vardır. eşlenik.
, tırnaklarda, korneada ve göz merceğinde, bazı organların interstisyel boşlukları arasında (örneğin karaciğer) vb.
Yapısı ona belirli mekanik yetenekler verir; yerine getirmesi gereken işleve bağlı olarak yüksek elastikiyet (örn. tendonlarda) veya yüksek sertlik (örn. kemiklerde) ile ilişkili büyük bir mekanik güce sahiptir.
Kollajenin en ilginç özelliklerinden biri, yapısal basitliğidir: yaklaşık %30 prolinden ve yaklaşık %30 glisinden oluşur; diğer 18 amino asit sadece protein yapısının kalan %40'ını paylaşmak zorundadır. Kollajenin amino asit dizisi oldukça düzenlidir: her üç kalıntı için üçüncüsü glisindir.
Prolin, R grubunun a-amino nitrojene bağlandığı ve bu ona belirli bir sertlik verdiği siklik bir amino asittir.
Son yapı, "sarmal" şeklinde tekrarlayan bir zincirdir; kolajen zinciri içinde hidrojen bağları yoktur. Kollajen, "α-sarmaldan" daha büyük bir adıma (sarmalın bir dönüşüne karşılık gelen uzunluk) sahip bir sol sarmaldır; kolajen sarmalı o kadar gevşektir ki, üç protein zinciri birbirinin etrafına sarılarak bir "oluşturabilir. tek ip: üçlü sarmal yapı.
Bununla birlikte, kolajenin üçlü sarmalı, hem a sarmalından hem de β yaprak yapısından daha az kararlıdır.
Şimdi kolajenin üretildiği mekanizmayı görelim; örneğin bir kan damarının yırtılmasını düşünün: bu yırtılmaya damarı kapatmak ve böylece pıhtıyı oluşturmak amacıyla sayısız sinyal eşlik eder.
Pıhtılaşma en az otuz özel enzim gerektirir. Pıhtıdan sonra doku onarımına devam etmek gerekir; yaraya yakın hücreler de kolajen üretir. Bunu yapmak için önce bir genin ekspresyonu indüklenir, yani bir genin bilgisinden yola çıkarak proteini üretebilen organizmalar (genetik bilgi, çekirdeği terk eden ve hücredeki ribozomlara ulaşan mRNA'ya kopyalanır). genetik bilginin proteine çevrildiği sitoplazma Daha sonra kollajen ribozomlarda sentezlenir (yaklaşık 1200 amino asitten oluşan ve yaklaşık 150.000 d moleküler ağırlığa sahip bir sol sarmal gibi görünür) ve daha sonra lümenlerde birikir. translasyon sonrası modifikasyonları ("mRNA tarafından çevrilen dilin modifikasyonları) gerçekleştirebilen enzimler için bir substrat haline gelir; kollajende bu modifikasyonlar, bazı yan zincirlerin, özellikle prolin ve lizinin hidroksilasyonundan oluşur.
Bu değişikliklere neden olan enzimlerin başarısızlığı iskorbüte neden olur: Başlangıçta kan damarlarının kırılmasına, dişlerin kırılmasına, ardından bağırsak içi kanamalara ve ölüme neden olan bir hastalıktır; uzun ömürlü gıdaların sürekli kullanımından kaynaklanabilir.
Daha sonra, diğer enzimlerin etkisinden dolayı, prolin ve lizinin hidroksil gruplarının glikozidasyonundan oluşan başka modifikasyonlar meydana gelir (bir şeker, OH'nin oksijenine bağlanır); bu enzimler lümen dışındaki alanlarda bulunur, bu nedenle protein, modifikasyonlara uğrarken, endoplazmik retikulumun içine göç ederek kendilerini kapatan ve retikulumdan ayrılan keselere (veziküller) dönüşür: içlerinde glikozidlenmiş pro içerir. -kollajen monomer; ikincisi, belirli enzimlerin glikozidlenmiş pro-kollajenin karboksi terminal kısmında bulunan sisteini tanıdığı ve farklı zincirlerin birbirine yaklaşmasına ve disülfit köprüleri oluşturmasına neden olduğu Golgi aparatına ulaşır: bu şekilde üç zincir Glikozidlenmiş pro-kollajen birbirine bağlı olarak elde edilir ve bu, iç içe geçen üç zincirin daha sonra kendiliğinden üçlü sarmalı oluşturduğu başlangıç noktasıdır.Birbirine bağlı glikoksidlenmiş pro-kollajen üç zinciri ulaşır, sonra bir kesecik, kendi kendine boğulur, kendini Golgi aygıtından ayırır, üç zinciri hücrenin çevresine doğru, yayılım yoluyla taşır. plazma zarı ile iyon, trimer hücreden atılır.
Hücre dışı boşlukta, hücreden atılan türlerden, 300 amino asitlik üç parça (her sarmal için bir tane) çıkaran özel enzimler, pro-kollajen peptidazlar vardır, bir, terminal karboksi kısmından ve üç amino terminal kısmından her biri yaklaşık 100 amino asitlik fragmanlar (her sarmal için bir tane): sarmal başına yaklaşık 800 amino asitten oluşan üçlü bir sarmal kalır. tropokollajen.
Tropokollajen oldukça sert bir çubuk görünümündedir; farklı trimerler daha büyük yapılar vermek için kovalent bağlarla birleşir: mikrofibriller. Mikrofibrillerde, çeşitli trimerler kademeli bir şekilde düzenlenmiştir; birçok mikrofibril, tropokollajen demetlerini oluşturur.
Kemiklerde, kolajen lifleri arasında, kalsiyum ve magnezyumun sülfat ve fosfatlarının biriktiği ara boşluklar vardır: bu tuzlar ayrıca tüm lifleri kapsar; bu kemikleri sertleştirir.
Tendonlarda, interstisyel boşluklar kristaller açısından kemiklerden daha az zenginken, tropokollajenden daha küçük proteinler bulunur: bu tendonlara elastikiyet verir.
Osteoporoz, tropokollajen liflerinin interstisyel alanlarında tuzların sabitlenmesini imkansız kılan kalsiyum ve magnezyum eksikliğinden kaynaklanan bir hastalıktır.
